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    Mol Plant:清华柴继杰研究组和北大瞿礼嘉课题组合作揭示CLE家族小肽受体激活机理

    摘要 : 2016年7月,国际著名学术杂志《Cell》子刊《Molecular Plant》杂志在线发表了清华大学生命科学学院柴继杰教授课题组与北京大学生命科学学院瞿礼嘉教授课题组合作的题为“SERK family receptor-like kinases function as a co-receptor with PXY for plant vascular development”的研究成果

    亚美娱乐app www.yynm360.com  2016年7月,国际著名学术杂志《Cell》子刊《Molecular Plant》杂志在线发表了清华大学生命科学学院柴继杰教授课题组与北京大学生命科学学院瞿礼嘉教授课题组合作的题为“SERK family receptor-like kinases function as a co-receptor with PXY for plant vascular development”的研究成果,清华大学张贺桥博士和北京大学博士生林晓雅为文章的共同第一作者,瞿礼嘉教授和柴继杰教授为文章共同通讯作者。

    此前,瞿礼嘉教授和柴继杰教授合作解决了CLE家族小肽识别机制,(相关阅读:Cell Res:北大瞿礼嘉课题组和清华柴继杰课题组合作揭示CLE家族小肽的识别机制)

    在解决了识别机理之后,两个课题组又进一步探究“PXY受体是如何被TDIF小肽激活的”这一科学问题。他们合作鉴定出了TDIF-PXY信号通路的新成员SERK蛋白。SERK蛋白也是富亮氨酸重复类受体激酶,SERK家族在拟南芥中有5个成员。他们通过一系列体外以及体内相互作用实验证明,TDIF小肽可以诱导受体PXY与SERK家族蛋白相互作用(图二 A),这说明SERK蛋白可能充当的是PXY受体的共受体角色。进一步的遗传学实验证明,拟南芥serk1-1 serk2-1 bak1-5三突变体的维管束发育表型与pxy-5突变体的表型很类似,而且serk1-1 serk2-1 bak1-5对于外源施加的TDIF小肽敏感性降低(图二 B),这说明SERK家族蛋白对于PXY-TDIF信号途径介导的维管束发育是必需的。随后,他们又解析了PXY-TDIF-SERK2的晶体结构(图二 C),结构表明,TDIF小肽充当“分子胶水”(molecular glue)的功能,介导受体PXY与共受体SERKs之间的相互作用,从而激活信号途径调控拟南芥的维管束发育。至此,拟南芥中调控维管束发育的重要信号通路——PXY-TDIF-SERKs信号通路——的识别和激活机理就基本上得到了阐明。

    图:

    A: 在植物体内,SERK家族成员在有TDIF时与PXY相互作用。

    B: serk1-1 serk2-1 bak1-5对于外源施加TDIF敏感性降低

    C: PXY?LRR-TDIF-SERK2­­LRR三元复合体结构图。

    原文链接:

    SERK Family Receptor-Like Kinases Function as a Co-receptor with PXY for Plant Vascular Development

    原文摘要:

    In Arabidopsis, the CLAVATA3/ENDOSPERM SURROUNDING REGION (CLE) peptides play important roles in regulating proliferation and differentiation of plant-specific stem cells. Although receptors of CLEs are reported to be leucine-rich repeat receptor kinases, the mechanisms underlying CLE-induced receptor activation remain largely unknown. Here we show that SOMATIC EMBRYOGENESIS RECEPTOR KINASE (SERKs) serve as co-receptors in the CLE41/TDIF-PXY signaling to regulate plant vascular development. TDIF induces interaction of its receptor PXY with SERKs in vitro and in vivo. Furthermore, the serk1-1 serk2-1 bak1-5 mutant plants are less sensitive to TDIF, phenocopying the pxy mutant with a compromised promotion of procambial cell proliferation. Crystal structure of the PXY-TDIF-SERK2 complex reveals that the last amino acid of TDIF conserved among CLEs and other evolutionary-related peptides is important for the interaction between SERK2 and PXY. Taken together, our current study identifies SERKs as signaling components of TDIF-PXY pathway and suggests a conserved activation mechanism of CLE receptors.

    来源: Molecular Plant 浏览次数:0

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