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    Mol Cell:中科院遗传所左建儒研究组发表蛋白质翻译后修饰调控植物胁迫反应研究成果

    摘要 : 2017年7月27日,国际著名学术杂志《Cell》子刊《Molecular Cell》在线发表了中国科学院遗传与发育生物学研究所左建儒研究组、曹晓风研究组、鲍时来研究组与中国科学院微生物研究所孔照胜研究组合作完成的一篇研究论文,论文报道了亚硝基化蛋白质组学研究中发现拟南芥蛋白质精氨酸甲基转移酶PRMT5被亚硝基化修饰。

    亚美娱乐app www.yynm360.com 2017年7月27日,国际著名学术杂志《Cell》子刊《Molecular Cell》在线发表了中国科学院遗传与发育生物学研究所左建儒研究组、曹晓风研究组、鲍时来研究组与中国科学院微生物研究所孔照胜研究组合作完成的一篇研究论文,论文报道了亚硝基化蛋白质组学研究中发现拟南芥蛋白质精氨酸甲基转移酶PRMT5被亚硝基化修饰。左建儒研究组博士后胡济梁博士、左建儒研究组与孔照胜研究组联合培养博士后杨焕杰博士为该论文共同第一作者,左建儒研究员为论文通讯作者。

    甲基化修饰与一氧化氮(nitric oxide; NO)依赖的亚硝基化修饰是高度保守的蛋白质翻译后修饰,这两类修饰参与调控众多生物学过程,包括调控非生物胁迫反应。但二者调控非生物胁迫的分子机制不甚清楚。

    PRMT5是在高等真核生物中高度保守的一个酶,催化精氨酸双对称性甲基化修饰,其底物包括pre-mRNA剪接体的核心组分。生化和分子遗传学分析表明,在响应非生物胁迫时,NO通过对PRMT5第125位半胱氨酸残基(Cys-125)特异的亚硝基化修饰而调控其甲基转移酶活性,即Cys-125为PRMT5感受NO信号必需。PRMT5甲基转移酶中Cys-125的亚硝基化修饰增强了植物体内精氨酸双对称性甲基化修饰的水平,介导胁迫相关基因pre-mRNA的正常剪切,因而增强了植物对胁迫的耐受性。上述研究发现NO介导的蛋白质亚硝基化修饰与蛋白质甲基化通路互作,从而协调植物拮抗非生物胁迫的分子机制。

    蛋白质亚硝基化与甲基化通路互作调控植物胁迫反应的工作模型图

    原文链接:

    Nitric Oxide Regulates Protein Methylation during Stress Responses in Plants

    原文摘要:

    Methylation and nitric oxide (NO)-based S-nitrosylation are highly conserved protein posttranslational modifications that regulate diverse biological processes. In higher eukaryotes, PRMT5 catalyzes Arg symmetric dimethylation, including key components of the spliceosome. The Arabidopsis prmt5mutant shows severe developmental defects and impaired stress responses. However, little is known about the mechanisms regulating the PRMT5 activity. Here, we report that NO positively regulates the PRMT5 activity through S-nitrosylation at Cys-125 during stress responses. In prmt5-1 plants, aPRMT5C125S transgene, carrying a non-nitrosylatable mutation at Cys-125, fully rescues the developmental defects, but not the stress hypersensitive phenotype and the responsiveness to NO during stress responses. Moreover, the salt-induced Arg symmetric dimethylation is abolished inPRMT5C125S/prmt5-1 plants, correlated to aberrant splicing of pre-mRNA derived from a stress-related gene. These findings define a mechanism by which plants transduce stress-triggered NO signal to protein methylation machinery through S-nitrosylation of PRMT5 in response to environmental alterations.

    来源: Molecular Cell 浏览次数:0

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